Martinsrieder und Göttinger Wissenschaftler haben Proteinfaltungshelfer, sogenannte Chaperonin-Komplexe, mithilfe der Kryo-Elektronentomographie in ihrer natürlichen Umgebung analysiert.
Mithilfe der Kryo-Elektronentomographie, kurz Kryo-ET, können zelluläre Strukturen in ihrer natürlichen Umgebung sichtbar gemacht und analysiert werden. Forschende vom Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München und der Universitätsmedizin in Göttingen nutzten jetzt die Kryo-ET um Proteinfaltungshelfer, sogenannte Chaperonin-Komplexe, im Bakterium Escherichia coli zu untersuchen. Die lebenswichtigen Chaperonine helfen neu hergestellten Proteinen sich in ihre korrekte, funktionelle Form zu falten. Die Forscher konnten die Faltungsreaktion mit noch nie dagewesenen Detailgenauigkeit beobachten, da sie sowohl die Konformationsänderungen des Chaperonins als auch seine Wechselwirkungen mit dem Zielprotein in der Faltungskammer verfolgen konnten. Die Ergebnisse wurden in der Fachzeitschrift Nature veröffentlicht.
Damit die genaue Funktionsweise der Chaperonine noch besser verstanden wird, hat sich Biochemiker Ulrich Hartl (Direktor am MPI für Biochemie) mit weiteren Experten zusammengetan, wie dem Strukturbiologen Wolfgang Baumeister, Emeritus-Direktor und Erfinder der Kryo-ET am MPIB, sowie dem Strukturbiologen Rubén Fernández-Busnadiego vom Institut für Neuropathologie der Universitätsmedizin Göttingen (UMG) und Mitglied des Exzellenzclusters „Multiscale Bioimaging: From Molecular Machines to Networks of Excitable Cells“ (MBExC).
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