Der Prozess, der in Zellen dafür sorgt, dass ein gesundes Proteom aufrechterhalten wird, wird Protein-Homöostase oder auch „Proteostase“ genannt. Die Proteostase-Maschinerie wirkt auf Proteine ein, sobald diese den ribosomalen Tunnel verlassen, wodurch sichergestellt wird, dass die Proteine korrekt gefaltet sind und sie die richtige Position innerhalb der Zelle einnehmen (Targeting). Die auf diese Prozesse folgende Assemblierung zu Protein-Komplexen kann gleichfalls als proteostatisches Phänomen bezeichnet werden, da auch diese Komplexe ihre Komponenten vor dem Abbau schützen. In jüngster Zeit werden immer mehr solcher Speicherstrukturen, z.B. Filamente oder membranlose Assemblierungen, charakterisiert. Am Ende werden beschädigte Proteine sowie jene, die nicht länger benötigt werden, über Ubiquitin-Proteasom- und Autophagie-Wege abgebaut. Während die Forschung sich traditionellerweise auf cytoplasmische proteostatische Mechanismen konzentriert hat, ist heute klar, dass Organellen wie das Endoplasmatische Retikulum oder Mitochondrien einzigartige Maschinerien besitzen, ihr Proteom in gesundem Zustand zu halten. Mit zunehmendem Alter lassen unsere proteostatischen Fähigkeiten nach und entgleisen, was mit Krankheiten des Gehirns und des Herzens in Verbindung gebracht wird. Ein Kennzeichen der häufigsten neurodegenerativen Erkrankungen ist die Aggregation fehlgefalteter Proteine, die häufig zu Amyloiden verklumpen. Amyloide können auch das Herz beeinträchtigen, z. B. bei der Amyloid-Kardiomyopathie. Über diese Fehlfaltungen hinaus hat auch eine von der Norm abweichende Qualitätskontrolle von Schlüsselkomponenten der Kardiomyozyten (z.B. die proteolytische Prozessierung von Junctophilin 2) pathologische Auswirkungen. Therapeutische Maßnahmen zur Wiederherstellung der zellulären proteostatischen Kapazität sind daher sowohl bei neurologischen als auch bei Herzerkrankungen vielversprechend.